蛋白之间相互作用,蛋白质蛋白质相互作用

蛋白质蛋白质相互作用

蛋白质的一级结构（primary structure）就是蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序（sequence），也是蛋白质最基本的结构。它是由基因上遗传密码的排列顺序所决定的。各种氨基酸按遗传密码的顺序，通过肽键连接起来，成为多肽链，故肽键是蛋白质结构中的主键。

蛋白质分子是由氨基酸首尾相连缩合而成的共价多肽链，但是天然蛋白质分子并不是走向随机的松散多肽链。每一种天然蛋白质都有自己特有的空间结构或称三维结构，这种三维结构通常被称为蛋白质的构象，即蛋白质的结构。

蛋白质的空间结构结构可划分为四级，以描述其不同的方面：

一级结构：组成蛋白质多肽链的线性氨基酸序列。

二级结构：依靠不同氨基酸之间的C=O和N-H基团间的氢键形成的稳定结构，主要为α螺旋和β折叠。

三级结构：通过多个二级结构元素在三维空间的排列所形成的一个蛋白质分子的三维结构。

四级结构：用于描述由不同多肽链（亚基）间相互作用形成具有功能的蛋白质复合物分子。

蛋白质蛋白质相互作用的基本形式

蛋白质是具有特定构象的大分子,为研究方便,将蛋白质结构分为四个结构水平,包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构.一般将二级结构、三级结构和四级结构称为三维构象或高级结构.

一级结构指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序.肽键是蛋白质中氨基酸之间的主要连接方式,即由一个氨基酸的α-氨基和另一个氨基酸的α-之间脱去一分子水相互连接.肽键具有部分双键的性质,所以整个肽单位是一个刚性的平面结构.在多肽链的含有游离氨基的一端称为肽链的氨基端或N端,而另一端含有一个游离羧基的一端称为肽链的羧基端或C端.

蛋白质的二级结构是指多肽链骨架盘绕折叠所形成的有规律性的结构.最基本的二级结构类型有α-螺旋结构和β-折叠结构,此外还有β-转角和自由回转.右手α-螺旋结构是在纤维蛋白和球蛋白中发现的最常见的二级结构,每圈螺旋含有3.6个氨基酸残基,螺距为0.54nm,螺旋中的每个肽键均参与氢键的形成以维持螺旋的稳定.β-折叠结构也是一种常见的二级结构,在此结构中,多肽链以较伸展的曲折形式存在,肽链（或肽段）的排列可以有平行和反平行两种方式.氨基酸之间的轴心距为0.35nm,相邻肽链之间借助氢键彼此连成片层结构.

结构域是介于二级结构和三级结构之间的一种结构层次,是指蛋白质亚基结构中明显分开的紧密球状结构区域.

超二级结构是指蛋白质分子 中的多肽链在三维折叠中形成有规则的三级结构聚集体.

蛋白质的三级结构是整个多肽链的三维构象,它是在二级结构的基础上,多肽链进一步折叠卷曲形成复杂的球状分子结构.具有三级结构的蛋白质一般都是球蛋白,这类蛋白质的多肽链在三维空间中沿多个方向进行盘绕折叠,形成十分紧密的近似球形的结构,分子内部的空间只能容纳少数水分子,几乎所有的极性R基都分布在分子外表面,形成亲水的分子外壳,而非极性的基团则被埋在分子内部,不与水接触.蛋白质分子中侧链R基团的相互作用对稳定球状蛋白质的三级结构起着重要作用.

蛋白质的四级结构指数条具有独立的三级结构的多肽链通过非共价键相互连接而成的聚合体结构.在具有四级结构的蛋白质中,每一条具有三级结构的皑链称为亚基或亚单位,缺少一个亚基或亚基单独存在都不具有活性.四级结构涉及亚基在整个分子中的空间

蛋白质蛋白质相互作用抑制剂

变（别）构效应调节物或效应物与酶别构中心结合后,诱导或稳定酶分子的某一构象,使酶活性中心的催化作用受到调节,从而调节酶反应速率及代谢过程.又叫协同效应.2共价修饰通过在酶蛋白某些氨基酸残基上增、减基团的方法,调节酶的活性态与非活性态间的相互转化,从而调节酶的活性.是可逆的3酶原激活酶原从无活性酶转变成有活性酶,是不可逆共价修饰.（酶原：活性中心被掩埋在分子的内部或尚未形成,使底物不可接触,需要经过一定的剪切,使肽链重新盘绕方能暴露或形成活性中心的一类无活性酶的前体）

4酶分子的聚合和解聚大多数情况下,酶与一些小分子调节因子结合,从而引起酶的聚合和解聚,实现酶的活性与无活性态间的相互转化.是一种非共价结合.5抑制剂和激活剂酶活性受到多种离子和有机分子（大分子或小分子物质）的影响,尤其是特异的蛋白质激活剂和抑制剂在酶活性的调节中起重要作用

蛋白质蛋白质相互作用的形式不包括

DNA甲基化为DNA化学修饰的一种形式，能够在不改变DNA序列的前提下，改变遗传表现。在DNA甲基化转移酶的作用下，在基因组CpG二核苷酸的胞嘧啶5'碳位共价键结合一个甲基基团。意义：大量研究表明，DNA甲基化能引起染色质结构、DNA构象、DNA稳定性及DNA与蛋白质相互作用方式的改变，从而控制基因表达。DNA甲基化反应分为2种类型。

蛋白质蛋白质相互作用例子

分子的疏水集团与亲水集团是由分子的极性决定的，与分子正电中心与负电中心是否重合有关极性分子易溶于水，就称为亲水，非极性分子不易溶于水，称为疏水一般C链长的分子带苯环的都是疏水的，比如包括链烷烃基、环烷烃基、芳香烃、脂类等等 ，带有-OH -COOH 一般亲水初三的话应该不会太深，到有机化学时会细讲的

蛋白质蛋白质相互作用的实验

在等电点时，蛋白质分子以两性离子形式存在，其分子净电荷为零(即正负电荷相等)，此时蛋白质分子颗粒在溶液中因没有相同电荷的相互排斥，分子相互之间的作用力减弱，其颗粒极易碰撞、凝聚而产生沉淀，所以蛋白质在等电点时，其溶解度最小，最易形成沉淀物。

蛋白质蛋白质相互作用的三种方式

这个课题很大啊.一般主要是针对人血清白蛋白就是HSA.小分子会与蛋白质的碱性氨基酸残基发生作用,会有范德华力,疏水相互作用力,静电等相互作用力.这其中涉及分子医学,蛋白质组学等多个学科.还要用到紫外吸收光谱,拉曼光谱,傅里叶红外,核磁共振,质谱,电化学等等技术.

蛋白质蛋白质相互作用的方法

组蛋白是形成核小体的核心成分（另外一个就是DNA啦）,每个核小体是由8个组蛋白形成的（最常见的是H2A H2B H3 H4）,核小体是真核生物染色质很重要的机构,原核生物没有的.核小体参与构成了染色质的高级结构,组蛋白的氨基酸碱基还有多种多样的修饰,跟基因表达的调控密切相关.

蛋白质蛋白质相互作用结构域

蛋白质的空间结构包括:

①蛋白质的二级结构:蛋白质的二级结构是指蛋白质多肽链主链原子局部的空间结构,但不包括与其他肽段的相互关系及侧链构象的内容,蛋白质的二级结构主要包括:α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲等几种类型。维系蛋白质二级结构的主要化学键是氢键。

②蛋白质的三级结构:蛋白质的三级结构是指蛋白质分子或亚基内所有原子的空间排布,也就是一条多肽链的完整的三维结构。维系三级结构的化学键主要是非共价键(次级键),如疏水键、氢键、盐键、范德华力等,但也有共价键,如二硫键等。

③蛋白质的四级结构:就是指蛋白质分子中亚基的立体排布,亚基间的相互作用与接触部分的布局。维系蛋白质四级结构的氢键、盐键、范德华力、疏水键等非共价键。

蛋白质蛋白质相互作用预测

蛋白组学的研究范畴包括蛋白质表达水平、氨基酸序列、翻译后加工和蛋白质相互作用，从而在蛋白质水平上了解细胞的各项功能、各种生理和生化过程以及疾病的病理过程等。

但要对“全部蛋白质”进行研究是非常困难的，实际研究中获得的蛋白质组分通常只是总蛋白质组的一部分。

新的研究理念――“功能蛋白组学”(functional proteomics)的提出解决了这一难题，其研究对象是功能蛋白质组，即细胞在某一阶段或某一生理或病理现象相关的所有蛋白质，它是介于个别蛋白质的传统蛋白质化学研究和以全部蛋白质为研究对象的蛋白质组学研究之间的层次，对特定时间、特定空间或特定条件下的基因组所表达的蛋白质群体进行研究，从局部人手研究蛋白质的各个功能亚群体，以便将来把多个群体组合起来，逐步描绘出接近于生命细胞的“全部蛋白质”的蛋白质图谱。

蛋白质与蛋白质的相互作用

中文名称：亚基 英文名称：subunit 定义：(1)蛋白质的最小共价单位。由一条多肽链或以共价键连接在一起的几条多肽链组成。(2)寡蛋白质的功能单位；大分子的亚结构，如细菌70S核蛋白体中的30S或50S亚基。蛋白质的四级结构（quaternary structure）是指蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的相互作用。

体内许多蛋白质分子含有两条或两条以上多肽链，每一条多肽链都有完整的三级结构，称为亚基（subunit)，一个化合物从形式上消去两个单价或一个双价的原子或基团，剩余的部分称为亚基。亚基有两种不同的构造：①两个价集中在同一个原子上。 ②两个价分别连在两个原子上，这是需要定位，定位数字写在基名称之前。