构象的改变和生物活性的呈现密切相关。诱导契合学说就是指，酶在与底物相互作用下，具有柔性和可塑性的酶活性中心被诱导发生构象变化，因而产生互补性结合。
这种构象的诱导变化是可逆的，可以复原。不同蛋白质，对于同一种化合物，各自产生不同的诱导契合变化从而发生各自的相互作用。
构象因素，同一种化合物与不同蛋白质相互作用，有可能发生离子配位或（受体学说）化合物不同的构象可以与不同的蛋白质结合产生不同的效果（当然结合部位不同），蛋白质有诱导契合作用，令化合物的构象发生改变，两个构象都发生改变。
Pull down技术的基本原理是将一种蛋白质固定于某种基质上（如Sepharose），但细胞抽提液经过该基质时，可与该固定蛋白相互作用的配体蛋白被吸附，而没有被吸附的“杂质”则随洗脱液流出。被吸附的蛋白可以通过改变洗脱液或洗脱条件而回收下来。
通过pull down技术可以确定已知的蛋白与钓出蛋白或已纯化的相关蛋白间的相互作用关系，从体外转录或翻译体系中检测出蛋白相互作用关系。
Perrin于1926年首先描述了荧光偏振理论，他观察到溶液中的荧光分子在受到偏振光激发时，如果在激发时分子保持静止，该分子将发出固定偏振平面的发射光（发射光仍保持偏振性）。然而，如果分子旋转或翻转那么发射光的偏振平面将不同于初始激发光的偏振平面。
分子的偏振性与分子旋转驰豫时间成比例，分子旋转驰豫时间是分子转过 68.5度角时所用的时间。 分子旋转驰豫时间与粘度、绝对温度、分子体积和气体常数有关。
原理 ： 当荧光分子受平面偏振光激发时，如果分子在受激发时期（对于荧光素约持续 4纳秒）保持静止，发射光将位于同样的偏振平面。如果在受激发时期，分子旋转或翻转偏离这一平面，发射光将位于与激发光不同的偏振面。 如果用垂直的偏振光激发荧光素，可以在垂直的和水平的偏振平面检测发射光光强（发射光从垂直平面偏向水平平面的程度与荧光素标记的分子的迁移率有关）。如果分子很大，激发时发生的运动极小，发射光偏振程度较高。如果分子小， 分子旋转或翻转速度快，发射光相对于激发光平面将去偏振化。
荧光偏振的定义：
荧光偏振的应用
荧光偏振是特别用于研究分子间相互作用的技术。这种方法直接及时的检测示踪分子的结合 /自由率。荧光偏振实验在没有固相支持的溶液中进行，允许在低至皮摩尔级的范围内分析真实的平衡。荧光偏振检测并不掺杂样品，因此样品可以被再次处理并被重新分析用于评价 pH、温度和盐浓度改变对结合的影响。此外，荧光偏振实验是实时进行的，并不局限于平衡结合的研究。
应用领域概述
• 受体 /配体研究（如激素/受体检测）
• 蛋白质 /多肽相互作用
• DNA/蛋白质相互作用
• 酪氨酸激酶检测
• 竞争性免疫检测
荧光偏振技术的优势
荧光偏振技术比研究蛋白质与核酸结合的传统方法具有更多优势（特别是不生成有害的放射性废物）并且检测限更低，可达亚纳摩尔级范围。此外荧光偏振是真正均相的，允许实时检测（动力学检测），对于浓度变化不敏感，是均相检测形式（中间不含洗涤步骤）的最佳解决方案。
荧光偏振
ACTA POLYMERICA SINICA No. 4 （ 1998 ）
题目中的重金属盐，应该是重金属盐溶液，如果是重金属盐固体，不会发生沉淀再溶解。
同意吗？如果同意，请往下看。否则回答作废。蛋白质水溶液中加入某种盐溶液，实际上改变了溶剂的性质，就是说溶剂已经不是水了，而是这种盐的溶液，而蛋白质在这种新的溶剂中的溶剂度要小于在水中的溶解度，如果溶液中的蛋白质的质量已经超出，溶液所能溶解的质量，那么就会有蛋白质析出。如果过量的加入这种盐溶液，相当于溶剂的质量增大，溶液成了蛋白质的不饱和溶液，沉淀的蛋白质就会重新溶解。这其中不存在蛋白质变性的问题。如果变性或者就不会溶解了。
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比如G蛋白偶联受体，作为单体蛋白，其肽链反复跨膜七次。由于肽链反复跨膜，在膜外侧和膜内侧形成了几个环状结构，分别负责接受外源信号(化学、物理信号)的刺激和细胞内的信号传递。这类受体位于胞外的N末端或跨膜区可形成配体结合域，位于胞内侧的C末端有Ser/Thr的磷酸化位点，而连接跨膜区段的胞内环和C末端则形成G蛋白结合域。
单次跨膜蛋白不具有变构能力，胞外的结构变化传递不到胞内。然而多次跨膜蛋白却可产生别构效应。如GPCR经配体激活后与G蛋白结合，使后者构象改变，从而三聚体G蛋白被激活，进而激活其下游效应分子，如AC，PLC。G蛋白的效应分子再以催化产生小分子信使的方式传递信号，后者作用于蛋白激酶，后者磷酸化激活与代谢有关的酶、与基因表达相关的转录因子，从而产生细胞应答。
因为面粉中含有面筋蛋白，面筋蛋白主要由麦谷蛋白和麦醇溶蛋白组成。这些蛋白质的可离解氨基酸含量低，在中性水中不溶解；含有大量的谷氨酸酰胺和羟基氨基酸，易形成分子间氢键，使面筋具有很强的吸水能力和黏聚性质，其中黏聚性质还与疏水作用有关；这些蛋白质中含有-SH，能形成二硫键，所以在面团中他们紧密联系在一起，使其具有韧性；当面粉被揉捏时蛋白质分子伸展，二硫键形成，疏水相互作用增强，面筋蛋白转化为立体、具有粘弹性的蛋白质网状结构，并截留淀粉粒和其他成分。
硫酸铵不是一种重金属盐,加入到蛋白质中使蛋白质发生盐析,现象是生成白色沉淀,该沉淀再加水可以重新溶解.
饱和硫酸铵沉淀蛋白质不是化学反应，属于物理变化，又称为蛋白质的盐析。
蛋白质溶解在水中，是以胶体的形式存在的。蛋白质胶体带同种电荷，因此胶体颗粒之间互相排斥，不会聚集成为大颗粒，保持稳定的悬浮于溶液中的状态。
加入电解质如氯化钠、硫酸铵等，由于带电离子的作用，蛋白质胶体颗粒表面的一部分电荷被中和，胶体颗粒之间互相排斥的力量减弱，胶体颗粒就会相互聚集，最后沉淀出来。
盐析只是一个单纯的物理变化，蛋白质的性质没有发生任何改变。
Ip蛋白是指免疫共沉淀（Co-Immunoprecipitation, Co-IP）是以抗体和抗原之间的专一性作用为基础的用于研究两种蛋白质在完整细胞内生理性相互作用的有效方法。
这种方法常用于测定两种目标蛋白质是否在体内结合；也可用于确定一种特定蛋白质的新的作用搭档，已成为研究蛋白质相互作用的经典方法。
1、膜蛋白按其与脂双层相互作用的不同可分为内在蛋白与外周蛋白两类。
2、根据磷脂分子中所含的醇类，磷脂可分为甘油磷脂和鞘磷脂两种。
3、磷脂分子结构的特点是含一个极性的头部和两个非极性尾部。 外周蛋白通过静电力或非共价键与其他膜蛋白相互作用连接在膜上.内在蛋白主要靠疏水作用力与膜脂结合,其中锚定在膜上的蛋白通过共价键与脂质的基团结合.最主要的是疏水作用力。
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